Ovi antimikrobni peptidi prvobitno su izvedeni iz obrambenih sistema insekata, sisara, vodozemaca itd., A oni uglavnom uključuju četiri kategorije:
1. CECROPIN je prvobitno bio prisutan u imunološkom limfu CECROPIAMOTH-a, koji se uglavnom nalazi u drugim insektima, a slični baktericidni peptidi također se nalaze u svinjskoj crevima. Obično ih karakterišu snažno alkalne N-terminalne regije, a zatim dugi hidrofobni fragment.
2. Xenopus antimikrobni peptidi (magainin) izvedeni su iz mišića i stomaka žaba. U strukturi Xenopus antimikrobnih peptida također je također bila hecikalna, posebno u hidrofobnim okruženjima. Konfiguracija ksenopus antipeptida u lipidnim slojevima proučavala je N-označena solid-fazna NMR. Na osnovu hemijskog pomeranja acilamina rezonancije, helikopteri Xenopus antipeptidi bile su paralelne površine Bilayer-a, a mogle su se konvergirati da formiraju 13 mm kaveza sa periodičnom spiralnom strukturom od 30 mm.
3. Defenzin odbrambeni peptidi izvedeni su iz ljudskih polikariotskih neutrofilnih zečjih poliktorima s potpunom nuklearnom lobulom i crevnim ćelijama životinja. Grupa antimikrobnih peptida sličnih peptidima odbrane sisara izvučena je iz insekata, koja se naziva "Peptidi odbrane insekata". Za razliku od peptida odbrane sisara, peptidi insekata su aktivni samo protiv gram-pozitivnih bakterija. Čak i peptidi za odbranu insekata sadrže šest CYS ostataka, ali metoda odvojenog lepljenja jedni drugima je različita. Intramolekularni režim vezivanja za obvezujućeg mosta od antibakterijskih peptida izvučen iz Drosophila Melanogast bio je sličan peptidima biljne odbrane. Prema kristalnim uvjetima, odbrambeni peptidi predstavljeni su kao dimeri.
4.Tahyplesin je izveden iz rakova potkoljenja, nazvanih potkora. Studije konfiguracije pokazuju da usvaja konfiguraciju Antiparallel B-savijanje (3-8 pozicija, 11-16 položaja), u kojima B-ugn je povezan jedni s drugima (8-11 položaja), a dvije disulfidne obveznice generiraju se između 7 i 12 položaja, te između 3 i 16 položaja. U ovoj se strukturi hidrofobna aminokiselina nalazi se na jednoj strani ravnine, a šest kationskih ostataka pojavljuju se na repu molekule, tako da je struktura i biofilična.
Slijedi da su gotovo svi antimikrobni peptidi u prirodi kationike, iako se razlikuju u dužini i visini; Na vrhu, bilo u obliku alfa-spiral ili B-Olfoving, bitropna struktura je uobičajena karakteristika.
Vrijeme objavljivanja: 2025-07-03