Disulfidne obveznice neophodni su dio trodimenzionalne strukture mnogih proteina. Ove kovalentne veze mogu se naći u gotovo svim vanselularnim peptidima i proteinskim molekulama.
Disulfidna obveznica formira se kada cysteine sumporni atom formira kovalentnu jedinstvenu vezu s drugom polovicom cistinskih sumpornog atoma na različitim položajima u proteinu. Te veze pomažu u stabilizaciji proteina, posebno onih koji se izlučuju iz ćelija.
Efikasno stvaranje disulfidnih obveznica uključuje nekoliko aspekata kao što su pravilno upravljanje cisteinima, zaštiti ostataka aminokiselina, načina uklanjanja zaštitnih grupa i metoda uparivanja.
Peptidi su bili cijepljeni od disulfidnih obveznica
Gutou organizam ima zrelu tehnologiju od disulfidnog obveznica. Ako peptid sadrži samo jedan par CYS, izravna je rasudna obveznica. Peptidi se sintetizira u čvrstim ili tečnim fazama,
Tada je oksidiran u rješenju PH8-9. Sinteza je relativno složena kada treba formirati dva ili više parova disulfidnih obveznica. Iako se formiranje obveznica od disulfidne obveznice obično završava kasno u sintetičkoj šemi, ponekad je uvođenje predodređenih disulfida povoljno za povezivanje ili izlaganje peptidnih lanaca. BZL je CYS Zaštitna grupa, Meb, Mob, TBU, TRT, TMOB, TMTR, ACM, NPYS itd., Široko se koristi u Symbioontu. Specijalizirani smo za disulfinu peptidnu sintezu, uključujući:
1. Dvije pari odvojenih obveznica formiraju se u molekuli, a dva para odvojenih obveznica formiraju se između molekula
2. Tri para odvojenih obveznica formiraju se u molekuli, a tri pari odvojenih obveznica formiraju se između molekula
3. Inzulinsko polipeptidna sinteza, gdje se formiraju dva para od disulfidnih obveznica između različitih peptidnih sekvenci
4. Sinteza tri para od disulfidnih peptida
Zašto je cisteinyl amino grupa (CYS) tako posebna?
Bočni lanac CYS ima vrlo aktivnu reaktivnu grupu. Atomi vodika u ovoj grupi lako se zamjenjuju slobodnim radikalima i drugim grupama i na taj način mogu lako formirati kovalentne veze s drugim molekulama.
Disulfidne obveznice važan su dio 3D strukture mnogih proteina. Obveznice za disulfidnu mostu mogu smanjiti elastičnost peptida, povećati krutost i smanjiti broj potencijalnih slika. Ova ograničenje slike od suštinskog je značaja za biološku aktivnost i strukturnu stabilnost. Njegova zamjena može biti dramatična za cjelokupnu strukturu proteina. Hidrofobne aminokiseline kao što su rosa, Ile, Val su stabilizator spirala. Budući da stabilizira disulfidna obveznica α-spikeine formacije cisteina čak i ako cistein ne formira disulfidne obveznice. To jest, ako su svi ostaci cisteina bili u smanjenom stanju, (-sh, noseći besplatne grupe sulfhydryl-a), visok postotak helikojnih fragmenata bio bi moguć.
Disulfidne obveznice koje formiraju cisteine su izdržljive do stabilnosti tercijarne strukture. U većini slučajeva, mostovi S-a između obveznica neophodni su za formiranje kvartarnih struktura. Ponekad su ostaci cisteina koji čine disulfidne obveznice daleko su u osnovnoj strukturi. Topologija disulfidnih obveznica osnova je za analizu homologije primarne strukture proteina. Cisteine ostaci homolognih proteina su vrlo sačuvani. Samo se triptofan statistički sačuvaniji od cisteina.
Cisteine se nalazi u centru katalitičkog nalazišta tiolaze. Cisteine može formirati acil intermedijare izravno s podlogom. Smanjeni obrazac djeluje kao "sumporni međuspremnik" koji čine cistein u proteinu u smanjenom stanju. Kada je pH nizak, ravnoteža pogoduje smanjenom -sh obliku, dok je u alkalnom okruženju -Sh sklonije biti oksidiran za formiranje - i r je sve osim atoma vodika.
Cisteine takođe može reagirati sa vodikovim peroksidom i organskim peroksidima kao detoksaciji.
Vrijeme objavljivanja: 2025-07-02