Disulfidne veze su neizostavni dio trodimenzionalne strukture mnogih proteina.Ove kovalentne veze mogu se naći u gotovo svim ekstracelularnim peptidima i proteinskim molekulima.
Disulfidna veza nastaje kada atom sumpora cisteina formira kovalentnu jednostruku vezu sa drugom polovinom atoma sumpora cistina na različitim pozicijama u proteinu.Ove veze pomažu u stabilizaciji proteina, posebno onih izlučenih iz ćelija.
Efikasno formiranje disulfidnih veza uključuje nekoliko aspekata kao što su pravilno upravljanje cisteinom, zaštita aminokiselinskih ostataka, metode uklanjanja zaštitnih grupa i metode uparivanja.
Peptidi su kalemljeni disulfidnim vezama
Gutuo organizam ima zrelu tehnologiju prstena disulfidne veze.Ako peptid sadrži samo jedan par Cys, formiranje disulfidne veze je jednostavno.Peptidi se sintetišu u čvrstoj ili tečnoj fazi,
Zatim je oksidiran u otopini pH8-9.Sinteza je relativno složena kada je potrebno formirati dva ili više parova disulfidnih veza.Iako se formiranje disulfidne veze obično završava kasno u sintetičkoj shemi, ponekad je uvođenje prethodno formiranih disulfida korisno za povezivanje ili produžavanje peptidnih lanaca.Bzl je Cys zaštitna grupa, Meb, Mob, tBu, Trt, Tmob, TMTr, Acm, Npys, itd., koja se široko koristi u simbiontima.Specijalizirani smo za sintezu disulfidnih peptida uključujući:
1. Dva para disulfidnih veza se formiraju unutar molekula i dva para disulfidnih veza između molekula
2. Tri para disulfidnih veza se formiraju unutar molekula i tri para disulfidnih veza između molekula
3. Sinteza inzulinskog polipeptida, gdje se formiraju dva para disulfidnih veza između različitih peptidnih sekvenci
4. Sinteza tri para peptida vezanih za disulfid
Zašto je cisteinil amino grupa (Cys) tako posebna?
Bočni lanac Cys ima vrlo aktivnu reaktivnu grupu.Atomi vodika u ovoj grupi se lako zamjenjuju slobodnim radikalima i drugim grupama, te tako mogu lako formirati kovalentne veze s drugim molekulima.
Disulfidne veze su važan dio 3D strukture mnogih proteina.Disulfidne mostne veze mogu smanjiti elastičnost peptida, povećati krutost i smanjiti broj potencijalnih slika.Ovo ograničenje slike je bitno za biološku aktivnost i strukturnu stabilnost.Njegova zamjena može biti dramatična za cjelokupnu strukturu proteina.Hidrofobne aminokiseline kao što su Dew, Ile, Val su stabilizator heliksa.Zato što stabilizuje α-heliks disulfidne veze nastajanja cisteina čak i ako cistein ne stvara disulfidne veze.To jest, kada bi svi ostaci cisteina bili u reduciranom stanju (-SH, koji nose slobodne sulfhidrilne grupe), bio bi moguć visok postotak spiralnih fragmenata.
Disulfidne veze koje formira cistein trajne su na stabilnost tercijarne strukture.U većini slučajeva, SS mostovi između veza su neophodni za formiranje kvartarnih struktura.Ponekad su cisteinski ostaci koji formiraju disulfidne veze daleko jedan od drugog u primarnoj strukturi.Topologija disulfidnih veza je osnova za analizu homologije primarne strukture proteina.Cisteinski ostaci homolognih proteina su veoma očuvani.Samo je triptofan bio statistički očuvaniji od cisteina.
Cistein se nalazi u centru katalitičkog mjesta tiolaze.Cistein može formirati acil intermedijere direktno sa supstratom.Redukovani oblik djeluje kao "sumporni pufer" koji drži cistein u proteinu u reduciranom stanju.Kada je pH nizak, ravnoteža favorizuje redukovani oblik -SH, dok je u alkalnim sredinama -SH skloniji da se oksidira u -SR, a R je sve samo ne atom vodika.
Cistein također može reagirati s vodikovim peroksidom i organskim peroksidima kao detoksikant.
Vrijeme objave: 19.05.2023